El uso de la síntesis de péptidos. from Genosphere Biotechnologies's blog

Las proteínas y los péptidos son cruciales. Como resultado, la síntesis de péptidos de estas moléculas ha asumido un papel crucial al permitir el estudio de compuestos modelo en el laboratorio que pueden arrojar luz sobre cómo funcionan las proteínas, así como compuestos con un significado farmacológico significativo. Dos péptidos importantes que regulan el azúcar en la sangre son la insulina y el glucagón. La insulina alerta al cuerpo para que comience a almacenar más azúcar cuando los niveles de azúcar en la sangre son altos. El glucagón indica niveles bajos de azúcar en la sangre, lo que puede requerir acceso a largo plazo a las reservas de energía del cuerpo.

Ambas sustancias son cruciales en medicina. Para una proteína, el glucagón tiene una estructura bastante sencilla. Los materiales de partida para la estructura son fácilmente accesibles. Los aminoácidos son bloques de construcción sencillos que se unen para formar una cadena. El concepto de unir dos aminoácidos para crear una cadena lateral es simple. Cuando dos aminoácidos se combinan, cada uno pierde una molécula de agua, lo que permite que las partes restantes se unan para formar el dipéptido. Se debe agregar un tercero con la misma facilidad, y así sucesivamente. Los enlaces amido o peptídicos son extremadamente estables estructuralmente y resistentes a la sustitución de carboxilo.

Las estructuras son las mejores para construir proteínas debido a su estabilidad. Aunque las proteínas están formadas por cadenas muy largas de aminoácidos conectados, su flexibilidad conformacional está restringida de alguna manera. Esto permite que las proteínas mantengan una forma específica. La capacidad de las proteínas para actuar como enzimas y otras proteínas depende de su estructura. La estabilidad del péptido y la rigidez estructural son causadas por las propiedades del enlace peptídico. Se puede decir que la donación de pi que evita que los nucleófilos se sustituyan en el carbonilo es lo suficientemente fuerte como para formar un enlace adicional. De acuerdo con los análisis de estructura de rayos X, los nitrógenos peptídicos de las proteínas son planos triangulares, no piramidales. Además, la isomería cis-trans está presente en muchos péptidos. Dependiendo de si un sustituyente unido al nitrógeno está en el mismo lado del enlace que el oxígeno del carbonilo o en el lado opuesto, pueden existir dos isómeros distintos para cada enlace peptídico.